альдолазы

АЛЬДОЛАЗЫ

ферменты класса лиаз, катализирующие альдольную конденсацию и обратную ей реакцию. Молекулы А. класса I состоят из 4 субъединиц одинаковой мол. массы (по 30–40 тыс.). Проявляют оптим. каталитич. активность при pH 7,0–9,0, инактивируются NaBH₄. Для А. из ряда источников определена первичная структура. Наиб. изученный и распространенный представитель — фруктозо-бисфосфат-альдолаза, которая при гликолизе катализирует расщепление по одинаковой схеме фруктозе- 1,6-дифосфата и фруктозо-1-фосфата, напр.:

В обратной реакции фермент обладает абс. специфичностью только в отношении дигидроксиацетонфосфата, тогда как глицеральдегид-3-фосфат м. б. заменен другим соед. сходной структуры. На промежуточной стадии субстрат образует шиффово основание саминогруппой лизина, находящегося в активном центре. А. теряют активность при модификации не менее 11 остатков цистеина из 32.

А. класса I содержатся в тканях животных, у высших растений, а также у некоторых видов бактерий (напр., Pertococcus aerogenes). Ткани млекопитающих содержат три изофермента фруктозобисфосфат-альдолазы (отличаются строением молекулы), характерных для скелетных мышц, печени или мозга. При злокачеств. перерождении печени в ней происходит замена своего изофермента на другой, что используется для диагностич. целей.

Молекулы А. класса II состоят из двух субъединиц общей мол. м. 65–80 тыс. Для них характерна узкая область pH, в которой они проявляют оптим. каталитич. активность; оптимальный pH существенно зависит от того, из какого организма выделен фермент. Для проявления каталитич. свойств необходимо присутствие ионов Zn²⁺ , Ca²⁺ и Fe²⁺. Ионы К⁺ активируют, а этилендиаминтетрауксусная кислота ингибирует эти ферменты. А. класса II не катализируют расщепление фруктозо-1-фосфата. Содержатся в дрожжах, грибах, бактериях и водорослях.

При недостатке в организме определенных типов А. развивается наследств. заболевание-непереносимость фруктозы.

^{Лит.: Rutter W.Y. [а.о.], в кн.: Methods in enzymology, v. 9, N. Y.-L., 1966, p. 479–98; Morse D.E., H orecker B. L., в кн.: Advances in enzymology and related areas of molecular biology, v. 31, N.Y.-[a.o.], 1968, p. 125–81; Horecker B.L., Tsolas O., Lai C. Y., в кн.: The enzymes, 3 ed., v. 7, N.Y., 1972, p. 213–58.}

_{В. И. Муронец}