фолликулостимулирующий гормон

ФОЛЛИКУЛОСТИМУЛИРУЮЩИЙ ГОРМОН (ФСГ, фоллитропин)

гликопротеин, молекула которого состоит из 2 разл. по структуре субъединиц (a-ФСГ и β-ФСГ), некова-лентно связанных друг с другом; мол. м. ок. 30 тыс. Молекулы ФСГ человека и разных видов животных, обладая значит, гомологией, совпадают не полностью. a-ФСГ идентична a-субъединицам лютеинизирующего гормона, тиреотропного гормона и хорионического гонадотропина той же видовой принадлежности и включает 92 аминокислотных остатка. β-ФСГ специфична для данного гормона, ее полипептидная цепь состоит из 118 аминокислотных остатков. Видовых различий в структуре a-субъединицы значительно больше, чем в структуре β-ФСГ.

Углеводная часть ФСГ составляет ок. 15% его мол. м. и характеризуется гетерогенностью. В ее состав входят D-ман-ноза, D-галактоза, L-фукоза, N-ацетилглюкозамин, N-ацетил-галактозамин и сиаловая кислота. Каждая из субъединиц ФСГ содержит по 2 олигосахаридные цепи, соединенные с поли-пептидной цепью N-гликозидной связью, образуемой остатками N-ацетилглюкозамина и амидной группой остатков аспарагина.

Специфич. биол. свойства ФСГ обусловлены β-субъединицей, которая приобретает биол. активность только после соединения с a-субъединицей. Молекула ФСГ сравнительно легко диссоциирует на субъединицы, напр. под влиянием мочевины или пропионовой кислоты. Изолир. a- и β-ФСГ, полученные в результате диссоциации молекулы ФСГ, могут вновь рекомбиниро-вать с образованием биологически активной молекулы ФСГ. Олигосахаридные цепи необходимы для соединения субъединиц и поддержания надлежащей конформации молекулы, защищают полипептидные цепи субъединиц от расщепления протеолитическими ферментами.

ФСГ вырабатывается и секретируется в кровь специализир. клетками передней доли гипофиза. Синтез и секреция ФСГ гипофизом регулируется гонадолиберином, обладающим стимулирующим эффектом, белковым гормоном половых желез ингибином, подавляющим секрецию ФСГ, а также половыми стероидными гормонами — андрогенами и эстрогенами.

a-Субъединица ФСГ и трех др. родственных гормонов кодируются одним геном, β-ФСГ — отдельным геном. В процессе биосинтеза вначале синтезируется на отдельных матричных РНК полипептидная цепь каждой из субъединиц. Синтез и присоединение олигосахаридных цепей происходят в процессе трансляции субъединиц и после ее завершения. Во время котрансляционного гликозилирования богатые ман-нозой олигосахаридные фрагменты присоединяются к остаткам аспарагина. При посттрансляционном гликозилировании отдельные остатки маннозы элиминируются и добавляются внешние, терминальные, остатки сахаров (галактозы, фукозы и N-ацетилглюкозамина). При этом может происходить сульфирование концевых остатков гексозаминов.

Физиол. роль ФСГ заключается в регуляции функции половых желез. При этом он действует совместно с лютеинизирующим гормоном. ФСГ стимулирует рост и созревание фолликулов в яичниках у самок, развитие и созревание сперматозоидов в семенниках у самцов, усиливает секрецию половыми железами эстрогенов и андрогенов, повышает чувствительность половых желез к лютеинизирующему гормону.

ФСГ выделяют из гипофизов животных и человека. Препараты ФСГ для мед. применения получают из мочи женщин после наступления менопаузы — последнего менструальнопо-добного кровотечения.

^{Лит.: Физиология эндокринной системы, Л., 1979, с. 76–85; Pierce J. G., Parsons T.F., "Ann. Rev. Biochem.", 1981, v. 50, p. 465–95; Fiddes J.C., Talmadge K., "Recent Prog. Horm. Res.", 1984, v. 40, p. 43–78; Salesse R. [a. o.], "Biochimie", 1991, v. 73, № 1, p. 109–20.}

_{А. А. Булатов}