хорионический гонадотропин

ХОРИОНИЧЕСКИЙ ГОНАДОТРОПИН (ХГ, хориогонадотропин)

белковый гормон приматов.

ХГ — гликопротеин (мол. м. ок. 38 тыс.), молекула которого состоит из двух разл. субъединиц (ХГ и-ХГ), нековалентно связанных друг с другом. Молекулы ХГ человека и разных видов животных, обладая значит. гомологией, совпадают не полностью.

СубъединицаХГ идентичнасубъединице лютеинизирующего гормона, фолликулостимулирующего гормона, а также тиреотропного гормона и включает 92 аминокислотных остатка.-ХГ, полипептидная цепь которой состоит из 145 аминокислотных остатков, специфична для данного гормона, но проявляет высокую степень структурной гомологии (ок. 80%) с-субъединицей лютеинизирующего гормона, отличаясь от последней удлинением С-концевого участка полипептидной цепи на 24 аминокислотных остатка.

На углеводную часть, характеризующуюся значит. гетерогенностью, приходится ок. 30% мол. м. ХГ. В ее состав входят сиаловая кислота, L-фукоза, D-галактоза, D-манноза, N-ацетилглюкозамин и N-ацетилгалактозамин.ХГ содержит две олигосахаридные цепи, присоединенные к полипептидной цепи с помощью N-гликозидной связи между N-ацетилглюкозамином и амидной группой двух остатков аспарагина.-ХГ содержит 6 олигосахаридных цепей, 2 из которых присоединены N-гликозидной связью по остаткам аспарагина, а 4 -О-гликозидной связью между остатками N-ацетилгалактозамина и группой OH остатков серина С-концевого участка полипептидной цепи. Углеводные компоненты ХГ необходимы для соединения субъединиц, поддержания конформации его молекулы, защищают полипептидные цепи субъединиц от расщепления протеолитическими ферментами. Удаление углеводных остатков приводит к значит. уменьшению периода полужизни ХГ в организме.

Молекула ХГ сравнительно легко диссоциирует на субъединицы, напр. при действии мочевины или пропионовой кислоты. Изолир.ХГ и-ХГ лишены биол. активности, но могут рекомбинировать с образованием биологически активной молекулы ХГ.

Специфич. биол. свойства ХГ обусловлены β-субъединицей. Структурное сходство, имеющееся между-субъединицами ХГ и лютеинизирующего гормона, проявляется близостью их биол. и иммунологич. свойств.

ХГ вырабатывается при беременности клетками трофобласта (наружный слой клеток у зародышей млекопитающих) плаценты. Может также вырабатываться некоторыми опухолями, родственными по происхождению клеткам трофооласта плаценты.

В процессе биосинтеза ХГ вначале на отдельных матричных РНК синтезируется полипептидная цепь каждой из субъединиц в виде соответствующих молекул-предшественников с более высокой мол. массой. Синтез и присоединение олигосахаридных цепей происходят в процессе трансляции субъединиц и после ее завершения. Зрелые полипептидные цепи ХГ образуются путем специфич. протеолитич. модифицирования (укорочения) белков-предшественников. Субъединицы объединяются в одну молекулу в грубом эндоплазматич. ретикулуме.

Физиол. роль ХГ состоит в поддержании нормального развития беременности. ХГ стимулирует продуцирование желтым телом, образующимся в яичниках при беременности, стероидных гормонов прогестерона и эстрогенов, что является необходимым условием для сохранения беременности. Кроме того, ХГ участвует в регуляции др. процессов, связанных с нормальным протеканием беременности, в т. ч. препятствует отторжению зародыша в материнском организме, влияя на иммунные процессы. При введении ХГ в организм человека или животных наблюдается эффект, аналогичный действию лютеинизирующего гормона. У небеременных женщин ХГ вызывает овуляцию в созревших фолликулах и образование желтых тел в яичниках. У мужчин ХГ стимулирует секрецию тестостерона половыми железами.

Секреция ХГ максимальна в раннем периоде беременности. Определение ХГ в крови или моче — основа теста на ее наличие.

ХГ выделяют из плаценты человека и животных. Препараты ХГ для мед. применения получают из мочи беременных женщин. ХГ используют при понижении функции половых желез у мужчин и женщин, при бесплодии, позднем половом развитии и др.

^{Лит.: Димитров Д. Я., Хориальный гонадотропин человека,пер. с болт., М., 1979; Физиология эндокринной системы, Л., 1979, с. 399; Pierce J. G., Parsons Т.F., "Ann. Rev. Biochem.", 1981, v. 50, p. 465–95; Fiddes J.C., Talmadge K., "Recent Prog. Horm. Res.", 1984, v. 4, p. 43–78; Lustbader J. [a. o.], "J. Biol. Chem.", 1987, v. 262, № 29, p. 4204–12.}

_{А. А. Булатов}