карбоксиэстеразы

КАРБОКСИЭСТЕРАЗЫ

ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз эфиров, образованных обычно короткоцепочечными кислотами и алифатич. спиртами или фенолами. Расщепляют также некоторые лактоны. Различают три типа К.: А-эстеразы, или арилэстеразы, которые специфичны в осн. по отношению к эфирам фенолов, не ингибируются диэтил-n-нитрофенилфосфатом (Е-600), гидролизуют его; В-эстеразы, или алиэстеразы, гидролизующие эфиры алифатич. спиртов и ингибируемые Е-600; С-эстеразы, которые не ингибируются Е-600 и не гидролизуют его. Наиб. изучены В-эстеразы. Они широко распространены в тканях животных и растений, гл. обр. в микросомах; имеют множество форм. К. из печени быка (мол. м. 164 тыс.) состоит из 6 субъединиц, из печени свиньи (мол. м. 168 тыс.) — из 4. Последний фермент диссоциирует на каталитически активные димеры. В-эстеразы содержат в активном центре остаток серина. Последовательность аминокислотных остатков в области, где он находится, у К. быка — Gly—Glu— Ser—Ala —Gly (букв. обозначения см. в ст. аминокислоты). Такая же последовательность аминокислотных остатков или близкая к ней характерна и для активного центра сериновых протеаз. Специфичность К. к субстратам очень широкая. Причем нет резких отличий в специфичности между эстеразами А и В. Скорость гидролиза эфиров зависит от длины ацильной цепи (максимальна при C₁₂) и длины алкильного остатка (максимальна при C₄). Субстраты обычно активируют К.

^{Лит.: Диксон М., Уэбб Э. К., Ферменты, пер. с англ., 3 изд., т. 1, М., 1982, с. 360–62; Krisch К., в кн., The enzymes, 3 ed., ed. by P. Boyer, v. 5, N. Y. L., 1971, p. 43-69}

_{В. К. Антонов}