рибонуклеазы

РИБОНУКЛЕАЗЫ (РНКазы)

ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз фосфодиэфирных связей между нуклеозидами в РНК. Большинство из известных Р. являются циклизующими, т. е. осуществляют гидролиз РНК путем предварит. внутримол. трансфосфорилирования с образованием на 3'-конце разорванной цепи остатка нуклеозид-2', 3'-циклофосфата:

Р. расщепляют только 3',5'-фосфодиэфирные связи поли- и олитонуклеотидов; фосфодиэфирные 2',5'- и 5',5'-связи устойчивы к их действию. Ферменты проявляют специфичность к природе нуклеозидов, образующих фосфодиэфир-ную связь. Наиб. это выражено у циклизующих Р. По специфичности к природе нуклеозида на 3'-конце межнуклео-тидной связи Р. делят на пиримидин-, пурин-, гуанозин-специфичные и неспецифичные. Природа нуклеозида на 5'-конце межнуклеотидной связи может также заметно влиять на скорость ее расщепления. Кроме того, все Р. проявляют специфичность к макромол. форме РНК, т. е. скорость вызываемой ими деполимеризации существенно зависит от того, находится ли РНК в одно- или двунитевой форме. Для проявления активности циклизующих Р. коферментов не требуется; нециклизующие Р. активны в присутствии ионов двухвалентных металлов (напр., Mg²⁺). Известны Р., для которых в качестве кофермента требуется РНК определенного состава или олигоаденилат с 2',5'-фосфодиэфирными связями.

Все Р. состоят из одной полипептидной цепи. Их молекулярная масса в зависимости от источника варьирует от 10 тыс. до неск. десятков тыс. Наиб. изучены и широко применяются в препаративной биохимии Р.А из бычьей поджелудочной железы и P.T₁ из гриба Aspergillus oryzae; их мол. м. соотв. 15,7 и 11 тыс., р/ 8,6 и 4,3. Обе Р. циклизующие, оптим. каталитич. активность у них проявляется при pH 7-7,5; Р.А и P.T₁ — соотв. пиримидин- и гуанозилспецифичные ферменты.

Р. представляют собой многочисленную и разнородную по свойствам группу ферментов. Они присутствуют в разл. тканях и клетках организмов. Считается, что эти ферменты участвуют во внутриклеточном обмене веществ, разрушении чужеродных РНК, в регуляции синтеза белка (путем регуляции скорости гидролиза матричных РНК), в процессах синтеза и созревания разл. типов клеточных РНК.

Для некоторых Р. обнаружены прир. белковые ингибиторы. Сильный ингибитор Р. — поливинилсульфат, Активность циклизующих Р. эффективно ингибируется комплексами нуклеозида с оксованадатами.

Р. применяют в препаративной биохимии, генетич. инженерии, а также как противовирусное средство. Перспективно применение Р. для лечения онкологич. заболеваний.

^{Лит.: Шапот В. С., Нуклеазы, М., 1968; Нуклеазы микроорганизмов, под ред. С. И. Безбородова, М., 1974; Биосинтез микроорганизмами нуклеаз и прр-теаз, под ред. А. А. Имшенецкого, М., 1979; Schroder С. [а. о.], "Progress in molecular and subcellular biology", 1985, v. 9, p. 53–103.}

_{Г. И. Яковлев}